Cambios Conformacionales Que Conducen A La Constitucion De Una Proteina Globular?

Cambios Conformacionales Que Conducen A La Constitucion De Una Proteina Globular
Estructura terciaria y cuaternaria – La estructura terciaria de las proteínas globulares se forma espontáneamente y es mantenida por las interacciones entre las cadenas aminoacídicas que las conforman. Se trata de una conformación compacta y semiesférica, tan compacta que se asemeja mucho a la de un cristal.

  1. Se ha determinado que las fuerzas que mantienen la interacción entre dichas cadenas suelen ser de naturaleza débil, como las interacciones de van der Waals entre los aminoácidos más hidrofóbicos (enlaces apolares), o como los puentes de hidrógeno entre los aminoácidos más hidrofílicos (enlaces polares).
  2. Además, muchas proteínas globulares, especialmente las de gran tamaño, tienen diferentes “lóbulos” o “dominios”, los cuales pueden tener funciones diferentes dentro de la misma molécula.
  3. Así mismo, algunas proteínas globulares se encuentran en la naturaleza como grandes complejos proteicos, los cuales están compuestos por cadenas polipeptídicas discretas (separadas), también conocidas como subunidades, por lo que se dice que son proteínas con estructuras cuaternarias.

¿Cómo se forman las proteínas globulares?

Las proteínas globulares tienen una estructura terciaria más compleja, formada a partir de varias estructuras secundarias diferentes. En las proteínas globulares, los residuos apolares se orientan hacia el interior (hidrófobos), y los polares hacia el exterior (hidrófilos).

¿Qué es una conformación globular?

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Estructura terciaria de la mioglobina La estructura terciaria de las proteínas se forma sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular, la cual se mantiene estable debido a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.

  1. Entre estos enlaces aparecen los puentes disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre (cisteína) y otras fuerzas hidrófobas.
  2. Las dos posibles estructuras terciarias son la estructura globular y la estructura fibrilar.
  3. La estructura globular tiene forma de “ovillo”, es soluble, y es típica de las hormonas o los enzimas.

La estructura fibrosa se caracteriza por dar a la proteína forma de filamento y ser insoluble; ejemplos de proteínas con esta estructura son la alfa o la beta-queratina y el colágeno, La estructura terciaria de una proteína es la distribución tridimensional de todos los átomos que constituyen la proteína. Representación esquemática en diagrama de cintas de la Triosa fosfato isomerasa, dibujada por Jane Richardson. La estructura terciaria de una proteína está generalmente conformada por varios tramos con estructuras secundarias distintas. En cuanto a los niveles de la estructura de las proteínas, en la estructura terciaria generalmente los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior de la proteína y los polares hacia el exterior, de manera que puedan interactuar con el agua circundante.

¿Cuáles son las características de las proteínas globulares y cuáles son sus funciones?

criterios estructurales (de forma): – En cuanto a su forma molecular, podemos distinguir:

  1. proteínas globulares : se dispersan en agua, es decir, forman dispersiones coloidales. Como ejemplos de proteínas globulares se encuentran las enzimas. las inmunoglobulinas (anticuerpos) y las proteínas de la sangre. La cadena polipeptídica aparece enrollada sobre sí misma dando lugar a una estructura más o menos esférica y compacta. Un ejemplo de este tipo de proteína puede ser la triosafosfato isomerasa, Las principales clases de proteínas globulares son: las albúminas, las globulinas y las histonas.
    • Las albúminas son proteínas globulares que están dispersas en agua y se coagulan al calentarse. Ayudan al transporte de las sustancias hidrofóbicas a través del cuerpo y forman parte de la estructura de las moléculas que transportan los lípidos a través del entorno aacuoso de la sangre. Las albúminas también regulan la presión osmótica de la sangre.
    • Las globulinas son un grupo extremadamente importante de proteínas simples. Tanto las enzimas como los anticuerpos están compuestos de globulinas. Se dispersan parcialmente en agua y en soluciones salinas diluidas. Como las albúminas, las globulinas se coagulan fácilmente al calentarse. Muchas globulinas de diferentes tipos se encuentran en la sangre. Estas proteínas de la sangre unen y transportan varias moléculas a través de ella. Otras globulinas de la sangre hacen parte de las inmunoglobulinas que atacan y neutralizan las proteínas extrañas que entran en el sistema vascular.
  2. proteínas fibrosas : son insolubles en agua y se localizan principalmente en el pelo, la piel y los tejidos conectivos. Las principales clases de proteínas fibrosas son los colágenos, las elastinas y las queratinas.
    • Los colágenos (girar la molécula para apreciarla con claridad) son la clase más importante de proteínas en los tejidos conectivos y son las proteínas más abundantes en el cuerpo humano. Los colágenos son componentes de los tendones y ligamentos, los huesos y los dientes. Cuando los colágenos se calientan, se hidrolizan a gelatinas de menor masa molecular.
    • Las elastinas son también componentes del tejido conectivo. Tienen composiciones de aminoácidos similares, per a la vez diferentes. Comparadas con los colágenos, cuando se calientan no se convierten en gelatinas; son los componentes de las paredes de los vasos sanguíneos. Y como su nombre lo indica, son elásticas y se pueden alargar; esto permite que los vasos sanguíneos se expandan bajo la presión creada por la acción del bombeo de la sangre por parte del corazón.
    • Las queratinas son las proteínas fibrosas que se encuentran en el pelo, la piel, las uñas, las plumas, el algodón y la lana. Las queratinas fueron las primeras proteínas cuya estructura se identificó. La mayoría de las queratinas contienen grandes cantidades de cisteína, el pelo tiene aproximadamente 14% de cisteína.

¿Que transportan las proteínas globulares?

La hemoglobina, una proteína globular que transporta oxígeno en la sangre, consta de cuatro cadenas de polipéptido: dos cadenas a con 141 aminoácidos, y dos cadenas b con 146 aminoácidos.

¿Cuáles son los 4 tipos de estructuras de las proteínas?

Primaria, formada a partir del encadenamiento de los aminoácidos. Secundaria, formada por el plegamiento de la cadena primaria. Terciaria, cuando se pliega sobre sí misma la estructura secundaria. Cuaternaria, cuando varias cadenas con estructura terciaria constituyen subunidades que se asocian entre sí.

¿Qué caracteriza a una proteína fibrosa y una globular?

Clasificación de las proteínas – Las proteínas son susceptibles de ser clasificadas en función de su forma y en función de su composición química. Según su forma, existen proteínas fibrosas (alargadas, e insolubles en agua, como la queratina, el colágeno y la fibrina), globulares (de forma esférica y compacta, y solubles en agua.

¿Qué facilita la estructura globular?

ESTRUCTURA TERCIARIA – La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria. Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:

el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre. los puentes de hidrógeno los puentes eléctricos las interacciones hifrófobas,

Inicio de proteínas

¿Qué estructura tiene la proteína globular tridimensional?

La estructura tridimensional de una proteina es un factor determinante en su actividad biolgica. Tiene un carcter jerarquizado, es decir, implica unos niveles de complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior. La ESTRUCTURA PRIMARIA esta representada por la sucesin lineal de aminocidos que forman la cadena peptdica y por lo tanto indica qu aminocidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. La ESTRUCTURA SECUNDARIA est representada por la disposicin espacial que adopta la cadena peptdica (estructura primaria) a medida que se sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotacin del carbono y de la formacin de enlaces dbiles (puentes de hidrgeno). Las formas que pueden adoptar son: a) Disposicin espacial estable determina formas en espiral (configuracin -helicoidal y las hlices de colgeno) Las -hlice aparecen en rojo. b) Formas plegadas (configuracin o de hoja plegada). c) Tambin existen secuencias en el polipptido que no alcanzan una estructura secundaria bien definida y se dice que forman enroscamientos aleatorios. Por ejemplo, ver en las figuras anteriores los lazos que unen entre s -hojas plegadas. La ESTRUCTURA TERCIARIA esta representada por los superplegamientos y enrrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geomtricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas) y otros dbiles (puentes de hidrgeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones inicas e interacciones hidrofbicas). Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la ms importante pues, al alcanzarla es cuando la mayora de las proteinas adquieren su actividad biolgica o funcin. Muchas protenas tienen estructura terciaria globular caracterizadas por ser solubles en disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas. Sin embargo, no todas las proteinas llegan a formar estructuras terciarias. En estos casos mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las llamadas proteinas filamentosas, que son insolubles en agua y disoluciones salinas siendo por ello idneas para realizar funciones esquelticas. Entre ellas, las ms conocidas son el colgeno de los huesos y del tejido conjuntivo; la -queratina del pelo, plumas, uas, cuernos, etc.; la fibroina del hilo de seda y de las telaraas y la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por la tensin. La ESTRUCTURA CUATERNARIA est representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptdicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias (protmeros) que quedan autoensambladas por enlaces dbiles, no covalentes.,
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¿Cómo se construyen las proteínas?

Las proteínas son moléculas grandes y complejas que desempeñan muchas funciones críticas en el cuerpo. Realizan la mayor parte del trabajo en las células y son necesarias para la estructura, función y regulación de los tejidos y órganos del cuerpo. Las proteínas están formadas por cientos o miles de unidades más pequeñas llamadas aminoácidos, que se unen entre sí en largas cadenas.

Ejemplos de funciones proteicas

Función Descripción Ejemplo
Anticuerpo Los anticuerpos se unen a partículas extrañas específicas, como virus y bacterias, para ayudar a proteger el cuerpo.